El trabajo desarrollado conjuntamente comprende las etapas de purificación y caracterización de la enzima Serratiopeptidasa producida por la bacteria Serratia marcescens aislada del intestino del gusano de seda Bombyx mori.

Las enzimas son moléculas orgánicas, de naturaleza protéica, que presentan una alta actividad catalítica, es decir, tienen la capacidad de acelerar las reacciones químicas que sufren ciertos compuestos, llamados sustratos, para convertirlos en otros compuestos, llamados productos, sin consumirse ellas mismas en el proceso. Prácticamente todos los procesos metabólicos que ocurren en las células necesitan de las enzimas para lograr velocidades lo suficientemente altas que hagan posible su correcto funcionamiento.

Investigaciones previas llevadas a cabo por el grupo Infección e Inmunidad mostraron que la proteína Serratiopeptidasa purificada a partir de un aislado bacteriano de Serratia marcescens procedente del intestino del gusano de seda híbrido Pilamo 1, posee una mayor actividad proteolítica que Serratiopeptidasas obtenidas de otras fuentes, es decir, efectúa de manera más rápida la hidrólisis de las proteínas, su sustrato, para transformarlas en oligopéptidos, el producto final de la reacción.

Como lo explica Jenny Vélez, estudiante de la Maestría en Ciencias Químicas de la UTP, “el proceso inicia con la replicación del aislado bacteriano en cantidades suficientes para ser inoculado en un medio de cultivo no convencional preparado a partir de residuos de la industria sericícola obteniendo un extracto de la proteína generado por la bacteria.”

“Este extracto es la materia prima para la primera etapa del proceso de purificación de la enzima, la cual se puede llevar a cabo por dos diferentes técnicas: la precipitación con sales o la ultrafiltración por membrana. Una vez obtenido el concentrado se somete a un proceso de separación cromatográfico por intercambio aniónico y por filtración en gel para obtener finalmente la enzima Serratiopeptidasa con una pureza cercana al 97%”, señala Jhon Melchor, investigador adscrito al grupo Infección e Inmunidad.

Se espera que esta enzima muestre una alta actividad anti-inflamatoria y fibrinolítica, lo que la convertiría en un potencial agente terapéutico en el tratamiento de la artritis reumatoide,  de diferentes tipos de fibrosis y de enfermedades cardiovasculares asociadas a la formación de trombos. Adicionalmente, este tipo de enzimas proteolíticas encuentran diversas aplicaciones en la industria de alimentos, de procesamiento de cueros, de tratamiento de aguas y como aditivo en formulaciones detergentes. Sin embargo, como aclara la profesora Alcira Socarrás de la Escuela de Tecnología Química de la UTP, para efectuar la evaluación de la Serratiopeptidasa en este tipo de aplicaciones es necesario contar con mayores cantidades de la proteína, por lo que actualmente se encuentra en marcha un estudio para el escalado del proceso de producción de la proteína en un reactor de 5 litros completamente automatizado, en donde se espera determinar las variables óptimas del proceso productivo de la Serratiopeptidasa.

Los grupos de investigación Infección e Inmunidad, dirigido  por el profesor Juan Carlos Sepúlveda, y Polifenoles, dirigido por la profesora Luz Ángela Veloza, se encuentran adscritos a la Facultad de Ciencias de la Salud y a la Escuela de Tecnología Química, respectivamente, de la Universidad Tecnológica de Pereira, y participan en la ejecución del proyecto “Desarrollo de capacidades científicas y tecnológicas en biotecnología aplicadas a los sectores de la salud y la agroindustria en el departamento de Risaralda”, financiado por el Sistema General de Regalías.